Unsere Abteilung befasst sich mit der strukturellen Charakterisierung von immobilisierten, nicht kristallinen Proteinen. Insbesondere interessieren wir uns für ungefaltete und fehlgefaltete Proteinen, die bei neurodegenerativen Krankheiten eine Rolle spielen, wie Aβ, α-synuclein, IAPP und PrP: entweder in der fibrillären Form (F. Weirich et al. 2016, Plos One 11 20, L. Gremer et al. 2017, Science 358 116., H. Müller, et al. 2014, Prion 8 344.), in Kontakt mit Lipiddoppelschichten (T. Viennet et al. 2017, bioRxiv; doi: 10.1101/173724.). Kürzlich haben wir ganze konformationelle Ensembles eines ungefalteten Proteins in gefrorener Lösung mittels Festkörper-NMR-Spektroskopie bestimmt (B. Uluca et al. Biophys. J. in press).
Außerdem entwickeln wir Methoden der Festkörper-NMR-Spektroskopie, um die derzeitigen Grenzen weiter hinaus zu schieben T. Viennet et al. 2016, Angew. Chem. Int. Ed. 55 10746).
Der Schwerpunkt unseres Institutes liegt in der strukturellen Charakterisierung von Molekülen und Molekülkomplexen, die für herkömmliche Strukturuntersuchungsmethoden wie Lösungs-NMR und Röntgenkristallographie nicht zugänglich sind. Insbesondere für Membranproteine in ihrer natürlichen Umgebung, d.h. in Lipiddoppelschichten sowie fehlgefaltete Proteine kann die Festkörper-NMR-Spektroskopie wertvolle Informationen liefern.
Querschnittsthema Strukturbiologie: Festkörper-NMR-Spektroskopie
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