Ergebnisse
Für die Entwicklung wirtschaftlich tragfähiger Bioraffineriekonzepte werden Wertschöpfungsstrategien für alle drei Hauptkomponenten von Lignocellulose - Lignin, Cellulose und Hemicellulose - benötigt. Während für Cellulose und nicht-cellulosische Polysaccharide verschiedene Methoden zu deren Wertsteigerung bereits beschrieben wurden, stellt die Umwandlung von Lignin in hochwertige Produkte nach wie vor eine entscheidende Herausforderung dar. Zur Umsetzung von Lignin durch Mikroorganismen in hochwertige Bioprodukte muss dieses zuerst in lösliche Mono- und Oligolignole depolymerisiert werden. Der Abbau von Lignin stellt jedoch aufgrund seiner komplexen Struktur eine große Herausforderung dar. Die Natur hat eine Reihe von Enzymen entwickelt, die synergistisch am Abbau von Lignin beteiligt sind und innerhalb des Projektes Lignin2Value produziert und eingesetzt wurden, um Monolignole aus OrganoCat-Ligninfraktionen als Kohlenstoffquelle für Corynebacterium glutamicum zu erzeugen. OrganoCat-Ligninfraktionen aus landwirtschaftlichen Abfällen mit einem unterschiedlichen Gehalt an β-O-4-Bindungen wurden mit einer Reihe von rekombinanten Lignin-abbauenden Enzymen behandelt und verschiedene Lignin-basierte Monomere dabei erzeugt. Es wurde gezeigt, dass Benzoesäure und Vanillinsäure von C. glutamicum als einzige Kohlenstoffquelle genutzt werden können, während andere Monolignole noch identifiziert und/oder als Kohlenstoffquelle von C. glutamicum getestet werden müssen.
Dr. Katja Koschorreck
Chair of Biochemistry II
Heinrich Heine University
phone: +49 211 81 10749
email: katja.koschorreck@hhu.de
Dr. Philippe Grande, IBG-2: Plant Sciences, Forschungszentrum Jülich
Dr.-Ing. Stephan Noack, IBG-1: Biotechnology, Forschungszentrum Jülich
01.09.2019 - 28.02.2021
Lignin2Value ist Teil des NRW-Strategieprojekts BioSC und wurde vom Ministerium für Kultur und Wissenschaft des Landes Nordrhein-Westfalen gefördert.
Schmitz, F, Koschorreck, K, Hollmann, F and Urlacher, VB (2023). Aromatic hydroxylation of substituted benzenes by an unspecific peroxygenase from Aspergillus brasiliensis. Reaction Chemistry & Engineering 8(9): 2177-2186.